草酸青霉β-葡萄糖苷酶基因克隆及表达

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草酸青霉β-葡萄糖苷酶基因克隆及表达
论文目录
 
中文摘要第1-3页
Abstract第3-5页
中文文摘第5-11页
绪论第11-21页
1 纤维素第11-13页
  1.1 甘蔗渣第11页
  1.2 纤维素第11-12页
  1.3 纤维素酶第12-13页
2 β-葡萄糖苷酶第13-16页
  2.1 β-葡萄糖苷酶性质及来源第13-14页
  2.2 β-葡萄糖苷酶基因克隆第14-15页
  2.3 β-葡萄糖苷酶的应用第15-16页
  2.4 β-葡萄糖苷酶酶活检测第16页
3 毕赤酵母表达系统第16-17页
  3.1 GS115表达系统优点第16页
  3.2 GS115表达菌株第16-17页
  3.3 pPIC9K表达质粒第17页
  3.4 发酵培养基优化第17页
4 研究目的及意义第17-18页
5 研究内容第18-21页
  5.1 研究内容第18-19页
  5.2 技术路径第19-21页
第一章 草酸青霉β-葡萄糖苷酶基因克隆第21-45页
  1.1 实验材料第21-22页
    1.1.1 菌株第21页
    1.1.2 实验试剂第21页
    1.1.3 培养基第21-22页
    1.1.4 主要仪器第22页
  1.2 实验方法第22-25页
    1.2.1 SJ1培养第22页
    1.2.2 SJ菌株总DNA提取第22页
    1.2.3 草酸青霉SJ1菌株总RNA提取第22-23页
    1.2.4 反转录获得cDNA第23页
    1.2.5 β葡萄苷酶基因的克隆第23-24页
    1.2.6 目的片段的胶回收第24页
    1.2.7 目的片段回收产物的连接及转化第24-25页
    1.2.8 阳性克隆的检测第25页
    1.2.9 重组质粒的提取第25页
  1.3 实验结果第25-37页
    1.3.1 草酸青霉SJ1菌株DNA提取第25-26页
    1.3.2 草酸青霉SJ1菌株总RNA提取第26-27页
    1.3.3 β葡萄苷酶基因的克隆第27-37页
  1.4 β葡萄苷酶基因生物信息学分析第37-43页
    1.4.1 bgl1生物信息学分析第37-40页
    1.4.2 bgl2生物信息学分析第40-43页
  1.5 本章小结第43-45页
第二章 BGL1基因在毕赤酵母中的表达第45-73页
  2.1 实验材料第45-46页
    2.1.1 菌株与质粒第45页
    2.1.2 主要试剂第45页
    2.1.3 培养基第45-46页
    2.1.4 主要仪器第46页
  2.2 实验方法第46-54页
    2.2.1 引物设计第46-47页
    2.2.2 bgl1基因序列克隆第47页
    2.2.3 bgl1表达载体的构建第47-50页
    2.2.4 重组表达载体的线性化第50页
    2.2.5 重组表达质粒转化毕赤酵母第50-51页
      2.2.5.1 毕赤酵母GS115感受态细胞制备第50页
      2.2.5.2 表达载体电击转化第50-51页
      2.2.5.3 阳性转化子的筛选第51页
      2.2.5.4 阳性转化子的鉴定第51页
    2.2.6 重组毕赤酵母诱导表达及酶活检测第51-52页
    2.2.7 BGL1发酵培养基的优化第52-54页
      2.2.7.1 单因素实验第52-53页
      2.2.7.2 Plaekett-Burman实验第53页
      2.2.7.3 最陡爬坡实验第53页
      2.2.7.4 Box-Behnken实验第53-54页
  2.3 实验结果第54-72页
    2.3.1 BGL1编码基因的克隆第54-55页
    2.3.2 重组表达载体的构建第55-56页
    2.3.3 重组表达载体的转化第56-60页
      2.3.3.1 重组质粒线性化第56-57页
      2.3.3.2 阳性转化子筛选第57-58页
      2.3.3.3 阳性转化子鉴定第58-60页
    2.3.4 BGL1诱导表达第60-62页
      2.3.4.1 对硝基苯酚标准线第60页
      2.3.4.2 BGL1诱导表达结果第60-62页
    2.3.5 BGL1发酵培养基的优化第62-72页
      2.3.5.1 单因素实验结果第62-65页
      2.3.5.2 Plaekett-Burman实验第65-66页
      2.3.5.3 最陡爬坡实验第66-67页
      2.3.5.4 Box-Behnken实验结果第67-72页
  2.4 本章小结第72-73页
第三章 BGL1纯化及酶学性质研究第73-85页
  3.1 实验材料第73-74页
    3.1.1 实验菌株及培养基第73页
    3.1.2 主要药品第73页
    3.1.3 主要仪器第73-74页
  3.2 实验步骤及方法第74-77页
    3.2.1 硫酸铵分级沉淀浓度探索第74页
      3.2.1.1 绘制小牛血清蛋白标准曲线第74页
      3.2.1.2 硫酸铵沉淀浓度探索第74页
    3.2.2 粗酶液浓缩第74-75页
    3.2.3 BGL1纯化第75页
    3.2.4 BGL1酶学性质研究第75-77页
      3.2.4.1 反应时间第75页
      3.2.4.2 酶的最适反应温度及热稳定性第75-76页
      3.2.4.3 酶的最适pH及pH稳定性第76页
      3.2.4.4 盐离子对酶活的影响第76-77页
  3.3 实验结果第77-84页
    3.3.1 硫酸铵分级沉淀浓度探索第77-79页
      3.3.1.1 小牛血清蛋白标准曲线第77页
      3.3.1.2 硫酸铵沉淀第77-79页
    3.3.2 SepHadex G 100层析第79-80页
    3.3.3 分离纯化过程汇总第80-81页
    3.3.4 BGL1酶学性质分析第81-84页
      3.3.4.1 反应时间第81页
      3.3.4.2 最适温度及酶的热稳定性第81-82页
      3.3.4.3 酶的最适pH及pH稳定性第82-83页
      3.3.4.4 盐离子对酶活的影响第83-84页
  3.4 本章小结第84-85页
第四章 结论与展望第85-89页
  4.1 结论第85-86页
    4.1.1 β-葡萄苷酶基因克隆第85页
    4.1.2 BGL1在毕赤酵母中表达第85-86页
    4.1.3 BGL1纯化及酶学性质研究第86页
  4.2 展望第86-89页
参考文献第89-95页
附录1 主要符号缩略表第95-97页
攻读学位期间承担的科研任务与主要成果第97-99页
致谢第99-101页
个人简历第101-105页

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