犬干扰素α4、α2基因的表达及抗病毒活性分析

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犬干扰素α4、α2基因的表达及抗病毒活性分析
论文目录
 
摘要第1-10页
ABSTRACT第10-12页
缩略词表(ABBREVIATION)第12-14页
绪论第14-15页
第一篇 文献综述干扰素的概述第15-35页
1 干扰素的发现及生物进化第15页
2 干扰素的分类和理化特性第15-16页
  2.1 干扰素的分类第15-16页
  2.2 干扰素的理化特性第16页
3 干扰素的生成机理第16-17页
  3.1 干扰素的产生条件第16-17页
  3.2 产生干扰素的信号传导途径第17页
4 干扰素的信号传导通路第17-18页
  4.1 干扰素的受体第17-18页
  4.2 干扰素的信号传递途径第18页
5 干扰素的生物学活性与功能第18-22页
  5.1 干扰素的抗病毒作用第19-20页
  5.2 干扰素的抗肿瘤和抗增殖活性第20-21页
  5.3 干扰素的免疫调节作用第21页
  5.4 干扰素的其他作用第21-22页
6 基因工程干扰素的改造第22-24页
  6.1 干扰素表达系统的种类及特点第22页
  6.2 对干扰素基因序列的改造第22-23页
  6.3 干扰素表达载体的改造第23页
  6.4 对干扰素生产工艺的改进第23-24页
7 干扰素生物活性检测方法第24-26页
  7.1 干扰素测定方法的选择第24-25页
  7.2 影响干扰素测定的主要因素第25-26页
8 干扰素的研究进展与应用第26-29页
  8.1 基因工程干扰素的研究进展第26页
  8.2 重组犬干扰素的研究现状第26-27页
  8.3 重组犬干扰素α的研究现状第27-29页
参考文献第29-35页
第二篇 试验部分第35-85页
第一章 犬干扰素α4在大肠杆菌中的表达及抗病毒活性分析第35-55页
1 材料和方法第36-45页
  1.1 材料第36-37页
  1.2 目的基因的设计与合成第37页
  1.3 重组质粒pET28a-CaIFN-α4的构建第37-40页
  1.4 重组CaIFN-α4蛋白的原核表达和表达条件优化第40-42页
  1.5 包涵体的提取第42页
  1.6 重组蛋白变性和复性第42页
  1.7 重组CaIFN-α4蛋白的纯化第42-43页
  1.8 重组CaIFN-α4蛋白生物学活性的鉴定第43-45页
2 结果第45-49页
  2.1 成熟CaIFN-α4基因的获得第45页
  2.2 阳性重组质粒pET28a-CaIFN-α4的构建第45-46页
  2.3 重组CaIFN-α4蛋白的原核表达及条件优化第46-47页
  2.4 包涵体的提取结果第47-48页
  2.5 重组CaIFN-α4蛋白的复性第48页
  2.6 重组CaIFN-α4蛋白的纯化第48页
  2.7 重组CaIFN-α4蛋白生物学活性的鉴定第48-49页
3 讨论第49-51页
参考文献第51-55页
第二章 犬干扰素α4在CHO细胞中的稳定表达及抗病毒活性分析第55-71页
1 材料与方法第56-59页
  1.1 主要实验材料第56页
  1.2 CaIFN-α4与GFP融合基因的构建第56-57页
  1.3 含CaIFN-α4-GFP基因的重组表达质粒的构建第57页
  1.4 含CaIFN-α4-GFP基因的重组慢病毒的获得第57-58页
  1.5 含CaIFN-α4-GFP基因的重组CHO细胞的构建第58页
  1.6 CaIFN-α4-GFP基因在重组CHO细胞中表达及鉴定第58页
  1.7 重组CHO细胞培养上清液中CaIFN-α4活性检测第58-59页
  1.8 表达CaIFN-α4-GFP的CHO细胞的稳定性第59页
2 结果第59-63页
  2.1 CaIFN-α4与GFP融合基因的构建第59-60页
  2.2 含CaIFN-α4-GFP基因的重组表达质粒的构建第60页
  2.3 含CaIFN-α4-GFP基因的重组慢病毒的获得第60-61页
  2.4 含CaIFN-α4-GFP基因的重组CHO细胞的构建第61-62页
  2.5 CaIFN-α4-GFP基因在重组CHO细胞中表达及鉴定第62页
  2.6 重组CHO细胞培养上清液中CaIFN-α4活性检测第62-63页
  2.7 表达CaIFN-α4-GFP的CHO细胞的稳定性第63页
3 讨论第63-67页
参考文献第67-71页
第三章 犬干扰素α2在大肠杆菌中的表达及抗病毒活性分析第71-85页
1 材料和方法第72-76页
  1.1 材料第72页
  1.2 CaIFN-α2日的基因的设计与合成第72-73页
  1.3 重组质粒pET28a-CaIFN-α2构建及转化第73-74页
  1.4 犬干扰素α2蛋白原核表达和表达条件优化第74-75页
  1.5 包涵体的提取第75页
  1.6 重组CaIFN-α2蛋白变性和复性第75页
  1.7 重组CalFN-α2蛋白的纯化第75页
  1.8 重组CaIFN-α2蛋白生物活性的鉴定第75-76页
  1.9 重组CaIFN-α4蛋白与CaIFN-α2蛋白生物活性的比较第76页
2 结果第76-79页
  2.1 重组质粒pET28a-CaIFN-α2的构建第76-77页
  2.2 重组CaIFN-α2蛋白的原核表达第77页
  2.3 包涵体的提取结果第77-78页
  2.4 重组CaIFN-α2蛋白的复性第78页
  2.5 重组CaIFN-α2蛋白质的纯化第78-79页
  2.6 重组CaIFN-α2蛋白生物学活性的鉴定第79页
  2.7 重组CaIFN-α4蛋白与CaIFN-α2蛋白生物活性的比较第79页
3 讨论第79-81页
参考文献第81-85页
结论第85-87页
附录: 常用试剂的配制第87-91页
致谢第91-93页
攻读学位期间发表的学术论文第93页

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